<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<!DOCTYPE article PUBLIC "-//NLM//DTD JATS (Z39.96) Journal Publishing DTD v1.3 20210610//EN" "JATS-journalpublishing1-3.dtd">
<article article-type="research-article" dtd-version="1.3" xmlns:mml="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" xmlns:xsi="http://www.w3.org/2001/XMLSchema-instance" xml:lang="ru"><front><journal-meta><journal-id journal-id-type="publisher-id">vguit</journal-id><journal-title-group><journal-title xml:lang="ru">Вестник Воронежского государственного университета инженерных технологий</journal-title><trans-title-group xml:lang="en"><trans-title>Proceedings of the Voronezh State University of Engineering Technologies</trans-title></trans-title-group></journal-title-group><issn pub-type="ppub">2226-910X</issn><issn pub-type="epub">2310-1202</issn><publisher><publisher-name>VSUET</publisher-name></publisher></journal-meta><article-meta><article-id pub-id-type="doi">10.20914/2310-1202-2014-4-206-212</article-id><article-id custom-type="elpub" pub-id-type="custom">vguit-517</article-id><article-categories><subj-group subj-group-type="heading"><subject>Research Article</subject></subj-group><subj-group subj-group-type="section-heading" xml:lang="ru"><subject>Биотехнология и бионанотехнология</subject></subj-group><subj-group subj-group-type="section-heading" xml:lang="en"><subject>Biotechnology, bionanotechnology and sugary products technology</subject></subj-group></article-categories><title-group><article-title>ПОЛУЧЕНИЕ И ХАРАКТЕРИСТИКА БИОКАТАЛИЗАТОРОВ НА ОСНОВЕ ИММОБИЛИЗОВАННЫХ ГЛИКОЗИДАЗ</article-title><trans-title-group xml:lang="en"><trans-title>PREPARATION AND CHARACTERIZATION OF BIOCATALYSTS BASED ON IMMOBILIZED GLYCOSIDASES</trans-title></trans-title-group></title-group><contrib-group><contrib contrib-type="author" corresp="yes"><name-alternatives><name name-style="eastern" xml:lang="ru"><surname>Мещерякова</surname><given-names>О. Л.</given-names></name><name name-style="western" xml:lang="en"><surname>Meshcheriakova</surname><given-names>O. L.</given-names></name></name-alternatives><bio xml:lang="ru"><p>доцент,  кафедра биохимии и биотехнологии. тел. (473) 255-55-57</p></bio><bio xml:lang="en"><p>Assistant Professor, Department of biochemistry and biotechnology. phone (473) 255-55-57</p></bio><email xlink:type="simple">katya_anoh@mail.ru</email><xref ref-type="aff" rid="aff-1"/></contrib><contrib contrib-type="author" corresp="yes"><name-alternatives><name name-style="eastern" xml:lang="ru"><surname>Новикова</surname><given-names>Ю. С.</given-names></name><name name-style="western" xml:lang="en"><surname>Novikova</surname><given-names>I. S.</given-names></name></name-alternatives><bio xml:lang="ru"><p>аспирант, кафедра биохимии и биотехнологии. тел. (473) 255-55-57</p></bio><bio xml:lang="en"><p>graduate, Department of biochemistry and biotechnology. phone (473) 255-55-57</p></bio><email xlink:type="simple">katya_anoh@mail.ru</email><xref ref-type="aff" rid="aff-1"/></contrib><contrib contrib-type="author" corresp="yes"><name-alternatives><name name-style="eastern" xml:lang="ru"><surname>Анохина</surname><given-names>Е. П.</given-names></name><name name-style="western" xml:lang="en"><surname>Anokhina</surname><given-names>E. P.</given-names></name></name-alternatives><bio xml:lang="ru"><p>старший преподаватель, кафедра биохимии и биотехнологии. тел. (473) 255-55-57</p></bio><bio xml:lang="en"><p>senior lecturer, Department of biochemistry and biotechnology. phone (473) 255-55-57</p></bio><email xlink:type="simple">katya_anoh@mail.ru</email><xref ref-type="aff" rid="aff-1"/></contrib><contrib contrib-type="author" corresp="yes"><name-alternatives><name name-style="eastern" xml:lang="ru"><surname>Корнеева</surname><given-names>О. С.</given-names></name><name name-style="western" xml:lang="en"><surname>Korneeva</surname><given-names>O. S.</given-names></name></name-alternatives><bio xml:lang="ru"><p>профессор, кафедра биохимии и биотехнологии. тел. (473) 255-55-57</p></bio><bio xml:lang="en"><p>professor, Department of biochemistry and biotechnology. phone (473) 255-55-57</p></bio><email xlink:type="simple">katya_anoh@mail.ru</email><xref ref-type="aff" rid="aff-1"/></contrib></contrib-group><aff-alternatives id="aff-1"><aff xml:lang="ru"><institution>Воронеж. гос. ун-т инж. технол.</institution><country>Россия</country></aff><aff xml:lang="en"><institution>Voronezh state university of engineering technologies</institution><country>Russian Federation</country></aff></aff-alternatives><pub-date pub-type="collection"><year>2014</year></pub-date><pub-date pub-type="epub"><day>06</day><month>12</month><year>2015</year></pub-date><volume>0</volume><issue>4</issue><fpage>206</fpage><lpage>212</lpage><permissions><copyright-statement>Copyright &amp;#x00A9; Мещерякова О.Л., Новикова Ю.С., Анохина Е.П., Корнеева О.С., 2014</copyright-statement><copyright-year>2014</copyright-year><copyright-holder xml:lang="ru">Мещерякова О.Л., Новикова Ю.С., Анохина Е.П., Корнеева О.С.</copyright-holder><copyright-holder xml:lang="en">Meshcheriakova O.L., Novikova I.S., Anokhina E.P., Korneeva O.S.</copyright-holder><license xml:lang="ru" license-type="creative-commons-attribution" xlink:href="https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/" xlink:type="simple"><license-p>Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.</license-p></license><license xml:lang="en" license-type="creative-commons-attribution" xlink:href="https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/" xlink:type="simple"><license-p>This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.</license-p></license></permissions><self-uri xlink:href="https://www.vestnik-vsuet.ru/vguit/article/view/517">https://www.vestnik-vsuet.ru/vguit/article/view/517</self-uri><abstract><p>Реферат. Ферменты подкласса гликозидаз, расщепляющие поли- и олигосахариды до простых сахаров, имеют большое прикладное значение для различных областей промышленности. К таким ферментам относятся α-L-фукозидаза и β-фруктофуранозидаза. α-L-Фукозидаза расщепляет фукоидан бурых водорослей до фукозы и фукоолигосахаридов. Фукоза обладает пребиотическим, иммунотропным действием, а также широким спектром биологических активностей в организме позвоночных, фукоолигосахариды – антиоксидантными и пребиотическими свойствами. В связи с этим фукоза и ее полимеры могут быть востребованы в пищевой, кормовой и фармацевтической промышленности. β-Фруктофуранозидазa гидролизует сахарозу с образованием инвертного сиропа повышенного качества и биологической ценности, что представляет интерес для сахарной промышленности. С целью интенсификации процессов гидролиза фукоидана и сахарозы за счет более высокой стабильности и возможности многократного использования ферментных препаратов проведена иммобилизация α- L-фукозидазы на хитозане и β-фруктофуранозидазы на ионообменнике марки ФИБАН А-6 адсорбционным методом. Активности иммобилизованных α-L-фукозидазы и β-фруктофуранозидазы составили 80 и 70 % от активности свободных ферментов соответственно. Установлено, что иммобилизованная β-фруктофуранозидаза проявляет максимальную активность при рН 4,0-4,1, иммобилизованная α-L-фукозидаза – при рН 7,0. Оптимальные значения рН иммобилизованных ферментов совпадают с таковыми для свободных ферментов. Оптимальная температура гидролиза субстратов иммобилизованными α-L-фукозидазой и β-фруктофуранозидазой составила 50 и 70 °С соответственно, что на 10 °С и 20 °С выше по сравнению со свободными ферментами. Исследования показали достаточную стабильность иммобилизованных гликозидаз, так при 4-кратном их использовании ферментативная активность снижалась в 1,5 раза; при хранении полученных биокатализаторов в холодильной камере в течение 4-6 месяцев сохранялось 80 % каталитической активности ферментов.</p></abstract><trans-abstract xml:lang="en"><p>Summary. Enzymes subclass glycosidases cleaving poly- and oligosaccharides to simple sugars, are of great practical importance for a variety of industries. Such enzymes include α-L-fucosidase and β-fructofuranosidase. α-L-fucosidase splits fucoidan kelp to fucose and fucooligosaccharides. Fucose has prebiotic, immunotropic action, and a wide spectrum of biological activity in vertebrates, fucooligosaccharides - antioxidant and prebiotic properties. In this regard, and fucose polymers may be demanded in the food, feed and pharmaceutical industry. β-fructofuranosidase sucrose hydrolysis with the formation of invert syrup high quality and biological value that is of interest to the sugar industry. In order to intensify the processes of hydrolysis of fucoidan and sucrose due to the higher stability and reusability of enzyme preparations carried immobilization α-L-fucosidase on chitosan and β-fructofuranosidase of ion exchange brand FIBAN A-6 adsorption method. Activity of the immobilized α-L-fucosidase and β-fructofuranosidase were 80 and 70% of the activity of the free enzyme, respectively. Found that immobilized β-fructofuranosidase exhibits maximal activity at pH 4,0-4,1, the immobilized α-L-fucosidase - at pH 7,0. The optimal pH of immobilized enzymes similar to those for the free enzyme. Optimal temperature hydrolysis substrates immobilized α-L-fucosidase and β-fructofuranosidase was 50 and 70 ° C respectively, 10 ° C and 20 ° C higher compared to free enzymes. Studies have shown sufficient stability of immobilized glycosidases, so at 4-fold using their enzymatic activity decreased by 1.5 times; Biocatalysts obtained in storage in the refrigerator for 4-6 months retained 80% of the catalytic activity of enzymes.</p></trans-abstract><kwd-group xml:lang="ru"><kwd>гликозидазы</kwd><kwd>α-L-фукозидаза</kwd><kwd>β-фруктофуранозидаза</kwd><kwd>фукоидан</kwd><kwd>фукоза</kwd><kwd>фукоолигосахариды</kwd><kwd>саха- роза</kwd><kwd>инвертный сироп</kwd><kwd>адсорбция</kwd><kwd>иммобилизация</kwd><kwd>хитозан</kwd><kwd>волокнистый ионообменник</kwd><kwd>гидролиз</kwd><kwd>субстрат</kwd></kwd-group><kwd-group xml:lang="en"><kwd>glucosidase</kwd><kwd>α-L-fucosidase</kwd><kwd>β-fructofuranosidase</kwd><kwd>fucoidan</kwd><kwd>a fucose</kwd><kwd>fucooligosaccharides</kwd><kwd>sucrose</kwd><kwd>invert syrup</kwd><kwd>adsorption</kwd><kwd>immobilization</kwd><kwd>chitosan fiber ion exchanger hydrolysis substrate</kwd></kwd-group></article-meta></front><back><ref-list><title>References</title><ref id="cit1"><label>1</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Корнеева О.С. Карбогидразы: препаративное получение, структура и механизм действия на олиго- и полисахариды. Воронеж: Воронежский государственный университет, 2001. 184 с.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Korneeva O. S. Carbohydrate: preparative synthesis, structure and mechanism of action on oligo - and polysaccharides. Voronezh: Voronezh state University, 2001. 184 p. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit2"><label>2</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Luther K.B., Haltiwanger R.S. Role of unusual O-glycans in intercellular signaling // The International Journal of Biochemistry &amp; Cell Biology. 2009. V. 41. P. 1011– 1024.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Luther K.B., Haltiwanger R.S. Role of unusual O-glycans in intercellular signaling. The International Journal of Biochemistry &amp; Cell Biology, 2009, vol. 41, pp. 1011– 1024.</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit3"><label>3</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Санина Т.В. и др. Исследование бифидогенной активности фукозы и ее полимеров // Вестник Воронежского государственного университета. Серия: Химия. Биология. Фармация. 2011. № 1. С. 141-143.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Sanina T.V. et al. The study bifidogenic activity fucose and its polymers. Herald of the Voronezh state University. Series: Chemistry. Biology. Pharmacy, 2011, no. 1, pp. 141-143. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit4"><label>4</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Черенков Д.А. и др. Фукоза: биологическая роль, пути получения и применение // Биотехнология. 2010. № 6. С. 63-71.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Cherenkov D. A. et al. Fucose: biological role, ways of production and utilization. Biotechnology, 2010, no. 6, pp. 63-71. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit5"><label>5</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Intra J., Cenni F., Perotti M.-E. An a-LFucosidase Potentially Involved in Fertilization Is Present on Drosophila Spermatozoa Surface // Molecular reproduction and development. 2006. V. 73. P. 1149–1158.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Intra J., Cenni F., Perotti M.-E. An a-LFucosidase Potentially Involved in Fertilization Is Present on Drosophila Spermatozoa Surface. Molecular reproduction and development, 2006, vol. 73, pp. 1149–1158.</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit6"><label>6</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Черенков Д.А., Анохина Е.П., Кирьянова С.В., Корнеева О.С. Антиоксидантная активность продуктов гидролиза природных полимеров (маннана и фукоидана) // Вестник Воронежского государственного университета инженерных технологий. 2012. №1. С. 151-153.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Cherenkov D. A., Anokhina E. P., Kirianova S. V., Korneeva O. S. Antioxidant activity of the hydrolysis products of natural polymers (mannan and fucoidan). Herald of the Voronezh state University of engineering technologies, 2012, no. 1, pp. 151-153. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit7"><label>7</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Кретович В. Л. Основы биохимии растений. М.: Высшая школа, 1986. 547 с.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Kretovich V. L. Fundamentals of biochemistry. M.: Higher school, 1986. 547 p. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit8"><label>8</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">ГОСТ 10896-78. Иониты. Подготовка к испытанию. Введен 01.01.1980. М.: ИПК Издательство стандартов, 1991. 7 с.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">GOST 10896-78. Ion exchangers. Preparation for the test. Introduced 01.01.1980. M: IPC standards Publishing house, 1991. 7 p. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit9"><label>9</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Dische Z., Shettles L. B. A specific color reaction of methylpentoses and a spectrophotometric micromethod for their determination // J. Biol. Chem. 1948. V. 175. № 2. P. 595-603.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Dische Z., Shettles L. B. A specific color reaction of methylpentoses and a spectrophotometric micromethod for their determination. J. Biol. Chem, 1948, vol. 175, no 2, pp. 595-603.</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit10"><label>10</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Ермаков А.И. Методы биохимических исследований растений. Л.: Агропромиздат Ленинградское отделение, 1976. 430 с.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Ermakov A. I. Methods of biochemical studies of plants. L.: Agropromizdat Leningrad branch, 1976. 430 p. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit11"><label>11</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Полыгалина Г.В., Чередниченко В.С., Римарева Л.В. Определение активности ферментов. Справочник. М.: ДеЛи принт, 2003. 375 с.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Polygaline G.V., Cherednichenko V. S., Rimareva L. V. Determination of enzyme activity. The Handbook. M: Delhi print, 2003. 375 p. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit12"><label>12</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Мещерякова О.Л. и др. Иммобилизация β-фруктофуранозидазы на волокнистом носителе // Биотехнология. 2012. № 4. С. 58-62.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Meshcheriakova O. L. et al. Immobilization of β-fructofuranosidase on the fibrous carrier. Biotechnology, 2012, no. 4, pp. 58-62. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit13"><label>13</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Леваньков С.В., Якуш Е.В. Адсорбционные свойства хитозана по отношению к белковым веществам // Известия Тихоокеанского научно-исследовательского рыбохозяйственного центра. 2001. Т.1. С. 121-128.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Levenkov S. V., Iakush E. V. Adsorption properties of chitosan with respect to protein substances. Proceedings of the Pacific research fisheries center, 2001, no 1, pp. 121-128. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit14"><label>14</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Ушаков В. М. и др. Способ извлечения инвертазы из дрожжевых клеток в процессе их культи- вирования // Биотехнология. 1992. № 1. С.43-45</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Ushakov V. M. et al. Method of extraction of invertase from yeast cells in the process of their cultivation. Biotechnology, 1992, no. 1, pp. 43-45. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit15"><label>15</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Коваленко Г. А. и др. Углеродсодержащие макроструктурированные керамические носители для адсорбционной иммобилизации ферментов и микроорганизмов. III. Биокаталитические свойства адсорбированной инвертазы // Биотехнология 2003. № 4. С. 52-62.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Kovalenko G. A. et al. Carbon-containing microstructurally ceramic media for adsorptive immobilization of enzymes and microorganisms. III. Biocatalytic properties of adsorbed invertase. Biotechnology, 2003, no. 4, pp. 52-62. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit16"><label>16</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Коваленко Г.А. и др. Биокаталитические свойства адсорбированных дрожжевых мембран // Биотехнология. 2004. № 6. С. 34-45.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Kovalenko G. A. et al. Biocatalytic properties of adsorbed yeast membranes. Biotechnology, 2004, no. 6, pp. 34-45. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit17"><label>17</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Мещерякова О.Л. и др. Сравнительная характеристика свойств свободной и иммобилизованной β-фруктофуранозидазы // Современные проблемы науки и образования. 2012. № 2. С. 356.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Meshcheriakova O. L. et al. Comparative characteristics of the properties of free and immobilized β-fructofuranosidase. Modern problems of science and education, 2012, no. 2, pp. 356. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref><ref id="cit18"><label>18</label><citation-alternatives><mixed-citation xml:lang="ru">Тривен М. Иммобилизованные ферменты. М.: Мир, 1987. 513 с.</mixed-citation><mixed-citation xml:lang="en">Trevin M. Immobilized enzymes. M.: Mir, 1987. 513 p. (In Russ.).</mixed-citation></citation-alternatives></ref></ref-list><fn-group><fn fn-type="conflict"><p>The authors declare that there are no conflicts of interest present.</p></fn></fn-group></back></article>
