Preview

Вестник Воронежского государственного университета инженерных технологий

Расширенный поиск

Защитные свойства компонентов нативного молока

https://doi.org/10.20914/2310-1202-2020-2-83-87

Полный текст:

Аннотация

Выполнен обзор отечественных и зарубежных источников литературы по антимикробным свойствам компонентов нативного молока. Определен вклад биологически активных сывороточных белков - иммуноглобулинов, лактоферрина, лактопероксидазы, нуклеаз - в поддержание гомеостаза организма. Описан механизм подавления болезнетворных микроорганизмов иммуноглобулинами. Показаны два способа проявления антимикробной активности лактоферрина: один - путем поглощения железа в кишечнике; второй - путем прямого взаимодействия лактоферрина с клеточной стенкой бактерий. Раскрыт принцип ингибирования лактопероксидазой различных клеточных функций микроорганизмов. Описана закономерность разрушения оболочек бактериальных клеток под действием лизоцима. Показана роль ксантиноксидазы в антимикробной активности молока. Рассмотрено действие антимикробных пептидов, вырабатываемых молочнокислыми бактериями. Защитные компоненты молока играют важную физиологическую роль в организме и имеют существенное технологическое значение. Антимикробные вещества выполняют важную функцию во время пассивной иммунизации новорожденного в начальный период жизни новорожденного, когда собственный иммунитет его еще не сформирован. Компоненты пассивного иммунитета защищают организм детеныша от патогенной микрофлоры. Молоко в первые дни после отела имеет максимальное содержание защитных веществ. Во взрослом организме защитные компоненты молока участвуют в коррекции нарушений гомеостаза пищеварительной системы организма. Антимикробные компоненты молока обуславливают бактерицидную фазу молока, что имеет определенное технологическое значение. Наличие в молоке комплекса биологически активных веществ, обладающих выраженными антимикробными свойствами, предопределяет необходимость поиска инновационных методов теплофизического воздействия на молоко, с целью максимального сохранения его нативных свойств.

Об авторах

Е. И. Добриян
Федеральное государственное автономное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт молочной промышленности
Россия
к.т.н., ведущий научный сотрудник, лаборатория ресурсосберегающих процессов и функциональных продуктов, ул. Люсиновская, 35/7, Москва 115093, Россия


А. М. Ильина
Федеральное государственное автономное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт молочной промышленности
к.т.н., младший научный сотрудник, лаборатория ресурсосберегающих процессов и функциональных продуктов, ул. Люсиновская, 35/7, Москва 115093,Россия


Список литературы

1. Розанцева Л.Э., Розанцев Э.Г. Биохимическая галактика нативного молока // Молочная промышленность. 2013. № 3.С. 74–76.

2. Mici?ski J., Kowalski I.M., Zwierzchowski G., Szarek J. et al. Characteristics of cow's milk proteins including allergenic properties and methods for its reduction // Polish Annals of Medicine. 2013. V. 20. № 1. P. 69 -76.

3. Бегунова А.В., Рожкова И.В., Ширшова Т.И., Глазунова О.А. и др. Биосинтез антимикробных бактериоциноподобных соединений штаммом Lactobacillus reuteri LR1: оптимизация условий культивирования // Биотехнология. 2019. Т. 35. № 5. С. 58–69.

4. Бегунова А.В. Молочнокислые и пропионовокислые бактерии: формирование сообщества для получения функциональных продуктов с бифидогенными и гипотензивными свойствами // Прикладная биохимия и микробиология. 2019. № 6. С. 56–57.

5. Abbring S., Hols G., Garssen J., van Esch B.C.A.M. Raw cow's milk consumption and allergic diseases – The potential role of bioactive whey proteins // European Journal of Pharmacology.2019. V. 843. № 15. P. 55–65.

6. Шувариков А.С., Юрова Е.А., Цветкова В.А., Пастух О.Н. Фракционный состав белков верблюжьего, козьего и коровьего молока // Молочная промышленность. 2015. № 7. С. 68.

7. Асафов В.А., Танькова Н.Л., Искакова Е.Л., Харитонов В.Д. и др. Некоторые аспекты регулирования микробиологического состава молозива // Пищевая индустрия. 2019. № 4. С. 20–25

8. Ильина А.М., Комолова Г.С. Природный консервант – комплексный биологически активный препарат лизоцим-лактопероксидаза // Хранение и переработка сельхозсырья. 2009. № 5.С. 12–14.

9. Leyton W.G., Copestake D.E.J., Otter D.E., Indyk H.E. Analysis of bovine immunoglobulin G in milk, colostrum and dietary supplements: a review // Springer Berlin 2007. V. 389. № 1.P. 93–109.

10. Бейкер Е.Н., Бейкер Х.М. и др. Лактоферрин: свойства и применение // Молочная промышленность. 2006. № 2. С. 38–39.

11. Зобкова З.С. Антимикробные свойства олигопептидов лактоферрина // Молочная промышленность. 2011. № 7. С. 72.

12. Gonzales-Chavez S.A, Ar?valo-Gallegos S., Rasc?n-Cruz Q. Lactoferrin Structure, function and applications // International Journal of Antimicrobial Agents.2009. V. 33. № 3. P. 301–308.

13. Зобкова З.С., Гаврилина А.В., Зенина Д.В., Фурсова Т.П. и др. О некоторых параметрах процесса выделения лактоферрина из молока // Молочная промышленность. 2012. № 9. С. 46–47

14. Kanwar J.R., Roy K., Patel Y., Zhou Shu-Feng. et al. Multifunctional iron bound lactoferrin and nanomedicinal approaches to enhance its bioactive functions // Molecules.2015. V. 20. P. 9703–9731.

15. Jenssen H., Hancock R.E.W. Antimicrobial properties of lactoferrin // Biochimie. 2009. V. 91. № 1. P. 19–29.

16. Mudler A.M., Connellan P.A., Oliver C.J., Morris C.A. et al. Bovine lactoferrin supplementation supports immune and antioxidant status in healthy human males // Nutrition Research. 2008. V. 28. № 9. P. 583–589.

17. Hirotani Y, Ikeda K., Kato R., Myotoku M. et al. Protective effects of lactoferrin against intestinal mucosal damage induced by lipopolysaccharide in human intestinal Caco2 cells // Yakugaku Zasshi. 2008. V. 128. № 9. P. 1363–1368.

18. Hille A.A., Schmidt-Giese E., Hermann R.M., Herrmann M.K. et al. A prospective study of faecal calprotectin and lactoferrin in the monitoring of acute radiation proctitis in prostate cancer treatment // Scand Journal Gastroenterol. 2008. V. 43. № 1. P. 52–58.

19. Scarino M.L. A sideways glance: Take in or leave it? The role of lactoferrin in iron sequestration and delivery within the body // Genes & Nutrition. 2007. № 2. P. 161–162.

20. Fweja L.W., Lewis M.J., Grandison A.S. Alternative strategies for activation of the natural lactoperoxidase system in cows' milk: trials in Tanzania // Journal Dairy Research. 2007. V. 74. № 4. P. 381–386.

21. Fielding A.J., Singh R., Boscolo B., Loewen P.C. et al. Intramolecular electron transfer versus substrate oxidation in lactoperoxidase: investigation of radical intermediates by stopped-flow absorption spectrophotometry and (9–285 GHz) electron paramagnetic resonance spectroscopy // Biochemistry. 2008. V. 47 (37). P. 9781–9792.

22. Argues J.L, Rodr?guez E., Nu?ez M., Medina M. Antimicrobial activity of nisin, reuterin and the lactoperoxidase system on Listeria monocytogenes and Staphylococcus aureus in cuajada, a semisolid dairy product manufactured in Spain // Journal Dairy Science. 2008. V. 91. № 1. P. 70–75.

23. Clausen M.R., Skibsted L.H., Stagsted J. Inhibition of lactoperoxidase-catalyzed 2,2'-azino-bis(3ethylbenzthiazoline6sulfonic acid) (ABTS) and tyrosine oxidation by tyrosine-containing random amino acid copolymers // Journal of agricultural and food chemistry. 2008. V. 56. №18. P. 8692–8698.

24. Seifu E., Buys E.M., Donkin E.F., Petzer I.-M. Antibacterial activity of the lactoperoxidase system against foodborne pathogens in Saanen and South African Indigenous goat milk // Food Control. 2004. V. 15. № 6. P. 447–452.

25. Gurtler J.B., Beuchat L.R. Inhibition of growth of Enterobacter sakazakii in reconstituted infant formula by the lactoperoxidase system // Journal of Food Protection. 2007. V. 70. № 9. P. 2104–2110.

26. Пономарев А.Н, Мельникова Е.И., Долматова О.И., Ключникова Д.В. Химический состав молока коров разных пород // Молочная промышленность. 2015. № 7. С. 63–65

27. Kutta H., Willer A., Steven P., Br?uer L. et al. Distribution of mucins and antimicrobial substances lysozyme and lactoferrin in the laryngeal subglottic region // Journal of anatomy. 2008. V. 213. № 4. P. 473–481.

28. Шидловская В.П. Роль ферментов в свободнорадикальном окислении липидов молока // Молочная промышленность. 2017. № 2. С. 30–33.

29. Harrison R. Milk xanthine oxidase: Properties and physiological roles // International Dairy Journal. 2006. V. 16. № 6. P. 546–554.

30. Fox P.F., Kelly A.L. Indigenous enzymes in milk: Overview and historical aspects-Part 1 // International Dairy Journal. 2006. V. 16. № 6. P. 500–516.

31. Silanikova N., Shapiro F., Silanikova N. Distribution of xanthine oxidase and xanthine dehydrogenase activity in bovine milk: Physiological and technological implications // International Dairy Journal. 2007. V. 17. № 10. P. 1188–1194.

32. Wendie L.С., Cardoen S., Daube G., Block J.D. et al. Raw or heated cow milk consumption: Review of risks and benefits // Food Control. 2013. V. 31. № 1. P.251–262.


Для цитирования:


Добриян Е.И., Ильина А.М. Защитные свойства компонентов нативного молока. Вестник Воронежского государственного университета инженерных технологий. 2020;82(2):83-87. https://doi.org/10.20914/2310-1202-2020-2-83-87

For citation:


Dobriyan E.I., Ilyina A.M. Protective properties of native milk components. Proceedings of the Voronezh State University of Engineering Technologies. 2020;82(2):83-87. (In Russ.) https://doi.org/10.20914/2310-1202-2020-2-83-87

Просмотров: 31


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2226-910X (Print)
ISSN 2310-1202 (Online)