Представлены данные по развитию мясного козоводства и показана перспективность этой подотрасли животноводства в получении мясных продуктов. Представлена динамика электрического импеданса козьего мяса в ходе автолиза. Для проведения исследований предложена электрофизическая методика, позволяющая на основе измерения амплитуды сигнала на образце, сдвига фаз между колебаниями тока и напряжения в цепи рассчитать активную и реактивную составляющие импеданса образца мяса и затем, согласно эквивалентной электрической схеме образца, найти параметры этой схемы – величины электрических сопротивлений и емкостей. Объектом исследования являлись длиннейшая мышца спины козьего мяса, имеющая особую ценность для производства мясных продуктов питания, в том числе функционального назначения. Измерения проводили в частотном диапазоне 10–100000 Гц. Обнаружено, что модуль комплексного сопротивления образцов мышечной ткани уменьшается в течение времени хранения, а зависимость угла сдвига фаз от частоты на частотах 10 – 500 Гц со временем сдвигается в сторону больших частот, причём величина экстремума на частотах около 50000 Гц уменьшается. Анализ зависимости параметров эквивалентной схемы образца от времени автолиза показывает, что данные изменения связаны с синтезом аденозинтрифосфорной кислоты в первые часы после убоя и увеличением проницаемости клеточных мембран. Результаты анализа имеют сходность с показателями при исследовании микроструктуры и изменениям водородного показателя мяса в ходе автолиза. Представленные данные могут быть положены в основу создания электрофизического экспресс-метода контроля автолиза и прогнозирования функционально-технологических свойств систем животного происхождения.

1. Волков А.Д. Овцеводство и козоводство: учебник; 3е изд. Санкт-Петербург: Лань, 2020. 280 с. URL: https://e.lanbook.com/book/130483

2. Цикин С.С., Родина Н.Д., Сергеева Е.Ю. Изучение свойств мясного сырья нетрадиционных видов животных с аномальным характером автолиза // Вестник аграрной науки. 2017. № 3. С. 158–163. URL: https://e.lanbook.com/journal/issue / 302027

3. Боровков М.Ф., Волков А.Х., Папуниди Э.К., Якупова Л.Ф. Ветеринарно-санитарная экспертиза мяса и мясных продуктов: учебное пособие. Казань: КГАВМ им. Баумана, 2020. 184 с. URL: https://e.lanbook.com/book/156774.

4. Криштафович В.И., Позняковский В.М., Гончаренко О.А., Криштафович Д.В. Товароведение и экспертиза мясных и мясосодержащих продуктов. Санкт-Петербург: Лань, 2020. 432 с. URL: https://e.lanbook.com/book/129085

5. Мишанин Ю.Ф. Биотехнология рациональной переработки животного сырья: учебное пособие; 2е изд., стер. Санкт-Петербург: Лань, 2020. 720 с. URL: https://e.lanbook.com/book / 139248

6. Слесаренко Н.А., Оганов Э.О., Степанишин В.В. Структурный контроль качества сырья и продуктов животного происхождения: учебник. Санкт-Петербург: Лань, 2019. 204 с. URL:https://e.lanbook.com/book / 122161

7. Дворянинова О.П., Антипова Л.В., Соколов А.В. Протеолитические ферменты прудовых рыб: способы выделения и свойства // Известия ТИНРО (Тихоокеанского научно-исследовательского рыбохозяйственного центра). 2016. Т. 187. С. 245-253.

8. Liu R., Lonergan S., Steadham E., Zhou G. et al. Effect of nitric oxide and calpastatin on the inhibition of µ-calpain activity, autolysis and proteolysis of myofibrillar proteins // Food chemistry. 2019. V. 275. P. 77-84. doi: 10.1016/j.foodchem.2018.09.104

9. Ramos P.M., Wright S.A., Delgado E.F., Van Santen E. et al. Resistance to pH decline and slower calpain-1 autolysis are associated with higher energy availability early postmortem in Bos taurus indicus cattle // Meat Science. 2020. V. 159. P. 107925. doi: 10.1016/j.meatsci.2019.107925

10. Ilian M.A., Bekhit A.E.D., Bickerstaffe R. The relationship between meat tenderization, myofibril fragmentation and autolysis of calpain 3 during post-mortem aging // Meat Science. 2004. V. 66. №. 2. P. 387-397. doi: 10.1016/S0309-1740(03)00125-6

11. Jamdar S.N., Harikumar P. Autolytic degradation of chicken intestinal proteins // Bioresource technology. 2005. V. 96. №. 11. P. 1276-1284. doi: 10.1016/j.biortech.2004.10.014

12. Chang Y.S., Hsu M.J., Chou R.G.R. Postmortem role of calpain-11 in ostrich skeletal muscle // Meat science. 2018. V. 143. P. 147-152. doi: 10.1016/j.meatsci.2018.04.024

13. Hansen L.T., Gill T., Røntved S.D., Huss H.H. Importance of autolysis and microbiological activity on quality of cold-smoked salmon // Food Research International. 1996. V. 29. №. 2. P. 181-188. doi: 10.1016/0963-9969(96)00003-8

14. Antipova L.V., Storublevtsev S.A., Titov S.A., Antipov S.S. et al. A study of the use of modified collagen of freshwater fish as a material for personal care products // Wound Healing. 2019.

15. da Silva C.P., Bezerra R.S., Carvalho L.B. Biological value of shrimp protein hуdrоlуsаtе6 b5у-product produced by autolysis // LWT. 2017. V. 80. P. 456–461.

16. Yamato M., Nakada R., Nakamura Y. Release of spirosin associated with potassium phosphate-induced autolysis in Lactobacillus reuteri DSM 20016 // Microbiological research. 1998. V. 153. №. 1. P. 29-35. doi: 10.1016/S0944-5013(98)80018-9

17. Martínez J.M., Delso C., Raso J. Factors influencing а6u0tоlуsis of Saccharomyces cerevisiae cells induced by pulsed electric fields // Food Microbiology. 2017. V. 73. P. 67–72.

18. Tanguler H., Erten H. Utilisation of spent brewer's yeast for yeast extract production by autolysis: The effect of temperature // Food and bioproducts processing. 2008. V. 86. №. 4. P. 317-321. doi: 10.1016/j.fbp.2007.10.015

19. Rawdkuen S., Benjakul S. Whey protein concentrate: Autolysis inhibition and effects on the gel properties of surimi prepared from tropical fish // Food Chemistry. 2008. V. 106. №. 3. P. 1077-1084. doi: 10.1016/j.foodchem.2007.07.028

20. Krasulya O., Smirnova A., Bogush V., Shlenskaya N. et al. Estimation of the stability of skeletal muscle myoglobin of chilled pork treated with brine activated by low-frequency high-intensity ultrasound // Ultrasonics Sonochemistry. 2021. V. 71. P. 105363. doi: 10.1016/j.ultsonch.2020.105363

21. Wang A., Kang D., Zhang W., Zhang C. et al. Changes in calpain activity, protein degradation and microstructure of beef M. semitendinosus by the application of ultrasound // Food Chemistry. 2018. V. 245. P. 724-730. doi: 10.1016/j.foodchem.2017.12.003

22. Антипов С.Т., Панфилов В.А., Калашников Г.В. Оборудование для ведения тепломассообменных процессов пищевых технологий. Лань, 2020. 460 с.