В последнее время, повышенным спросом пользуются продукты питания с функциональной направленностью, способствующие укреплению здоровья. Перспективным сырьем для такой продукции могут быть субпродукты мясные, например, свиные желудки, богатые источником биологически доступного белка. Целью данного исследования был поиск и идентификация пептидов на предмет ингибиторной активности ангиотензин-превращающего фермента (АПФ) с помощью пептидомических подходов in silico. В качестве объекта исследования предстал белок, идентифицированный в базе UniProt, как P01284. Комбинируя биоинформационные инструменты, можно значительно упростить рабочий процесс, необходимый для скрининга ингибирующих АПФ пептидов, и значительно сократить расходы на поиск активных пептидов, повысив общую эффективность. Установлено, что монопептиды L (Leu), F (Phe) и M (Met) — это активные фрагменты, известных пептидов, обладающих функцией снижать артериальное давление, которые ранее были обнаружены в белках рыбной, растительной, молочной продукции. VF (Val-Phe) содержится в 103 последовательностях, из которых 29 содержат точный пептид Val-Phe. За прототип был выбран точный пептид VF (Val-Phe) выделенный из саркоплазматических белков свинины. Дальнейшие исследования должны включать изучение анти-АПФ-активности in vivo и поиск новых пептидов, что приведет к появлению на рынке более полезных обогащенных продуктов. Комплексный подход позволил ускорить и удешевить процесс идентификации перспективных антигипертензивных пептидов. Представленная методология может быть эффективно применена для дальнейшего поиска биоактивных соединений в животном сырье. Полученные результаты подтверждают потенциал использования свиных субпродуктов для производства функциональных пищевых ингредиентов. В перспективе планируются исследования in vivo для подтверждения биологической активности идентифицированных пептидов и расширения ассортимента нутрицевтиков с доказанным действием.

1. Всемирная организация здравоохранения (ВОЗ). Гипертония. URL: http://www.who.int/news-room/fact-sheets/detail/hypertension (дата обращения: 26.12.2024).

2. Mirzaei M., Mirdamadi S., Safavi M. Structural analysis of ACE-inhibitory peptide (VL9) derived from Kluyveromyces marxianus protein hydrolysate // J. Mol. Struct. 2020. Vol. 1213. 128199. doi: 10.1016/j.molstruc.2020.128199.

3. Gomes C. et al. Current genetic engineering strategies for the production of antihypertensive ACEI peptides // Biotechnology and Bioengineering. 2020. Vol. 117. No. 8. P. 2610–2628.

4. Aluko R.E. Food protein‐derived renin‐inhibitory peptides: in vitro and in vivo properties // Journal of Food Biochemistry. 2019. Vol. 43. No. 1. e12648.

5. Xu Z. et al. Identification of post-digestion ACE inhibitory peptides from soybean protein isolate: production conditions and in silico molecular docking // Food Chemistry. 2021. Vol. 345. 128855. doi: 10.1016/j.foodchem.2020.128855.

6. Hajat C., Stein E. The global burden of multiple chronic conditions: A narrative review // Prev. Med. Rep. 2018. Vol. 12. P. 284–293. doi: 10.1016/j.pmedr.2018.10.008.

7. Abdelhedi O., Nasri M. Advances in marine antihypertensive peptides: production, structure-activity and bioavailability // Trends Food Sci. Technol. 2019. Vol. 88. P. 543–557. doi: 0.1016/j.tifs.2019.04.002.

8. Филипцова Г.Г. Роль пептидных гормонов в регуляции роста и развития растений и их адаптации к внешним факторам // Эксперим. биология и биотехнология. 2024. № 2. С. 4–23.

9. Daskaya-Dikmen C. et al. ACE-inhibitory peptides from plants // Nutrients. 2017. Vol. 9. No. 4. 316. doi: 10.3390/nu9040316.

10. Rezvankhah A. et al. Generation of bioactive peptides from lentil protein // J. Food Meas. Charact. 2021. Vol. 15. P. 5021–5035.

11. Ajeigbe O.F. et al. Food-drug interactions and anti-hypertensive mechanisms of food bioactive compounds // J. Food Biochem. 2021. Vol. 45. No. 3. e13317.

12. Bravo F.I. et al. Production of antihypertensive peptides from chicken by-products // Nutrients. 2023. Vol. 15. No. 2. P. 457.

13. Lee S.Y., Hur S.J. ACE inhibitory peptides from beef proteins and their effect in hypertensive rat model // Biomed Pharmacother. 2019. Vol. 116. P. 109046.

14. Abachi S. et al. ACE-inhibitory peptides from fish // Mar. Drugs. 2019. Vol. 17. No. 11. P. 613. doi: 10.3390/md17110613.

15. Lu Y. et al. Inhibitory mechanism of ACE inhibitory peptides from black tea // J. Zhejiang Univ. Sci. B. 2021. Vol. 22. No. 7. P. 575–589.

16. Zhang P. et al. Novel ACE inhibitory peptides from wheat gluten hydrolysate // J. Funct. Foods. 2020. Vol. 65. P. 103751.

17. López-Fernández-Sobrino R. et al. Winery by-products as natural antihypertensive agents // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 2023. Vol. 63. No. 25. P. 7708–7721.

18. Тихонов С.Л. и др. Влияние пептидов животного происхождения на костный мозг мышей // Балтийский морской форум. 2022. №. 4. С. 165–173.

19. Ворошилин Р.А., Просеков А.Ю., Махамбетов Э.М. Биоактивные пептиды из сырья животного происхождения // Аграрная наука и цифровое развитие АПК. 2022. С. 93–96.

20. Ходорева О.Г. и др. Субпродукты свиные: аминокислотный состав и белковый баланс // Пищевая промышленность: наука и технологии. 2022. № 15(3). С. 79–85.

21. Siegrist M., Hartmann C. Why alternative proteins will not disrupt the meat industry // Meat Sci. 2023. Vol. 203. P. 1–6.

22. Arihara K, Yokoyama I, Ohata M. Bioactivities from meat proteins by hydrolysis and Maillard reaction // Meat Sci. 2021. Vol. 180. P. 108561.

23. Zheng SL, Luo QB, Suo SK, Zhao YQ, Chi CF, Wang B. Preparation, Identification, Molecular Docking Study and Protective Function on HUVECs of Novel ACE Inhibitory Peptides from Protein Hydrolysate of Skipjack Tuna Muscle. // Mar. Drugs. 2022. Vol. 20. No. 3. P. 176. doi: 10.3390/md20030176.

24. Liu WY, Zhang JT, Miyakawa T, Li GM, Gu RZ, Tanokura M. Antioxidant properties and inhibition of angiotensin-converting enzyme by highly active peptides from wheat gluten. // Sci. Rep. 2021. Vol. 11. P. 5206. doi: 10.1038/s41598–021–84820–7.

25. Pipaliya R, Basaiawmoit B, Sakure AA, Maurya R, Bishnoi M, Kondepudi KK, Singh BP, Paul S, Liu Z, Sarkar P, Patel A, Hati S. Peptidomics-based identification of antihypertensive and antidiabetic peptides from sheep milk fermented using Limosilactobacillus fermentum KGL4 MTCC 25515 with anti-inflammatory activity: in silico, in vitro, and molecular docking studies. // Front. Chem. 2024. Vol. 12. P. 1389846.doi: 10.3389/fchem.2024.1389846.

26. Mahta Mirzaei, Saeed Mirdamadi, Maliheh Safavi Structural analysis of ACE-inhibitory peptide (VL-9) derived from Kluyveromyces marxianus protein hydrolysate // Journal of Molecular Structure. Vol. 1213. 2020. P. 128199. doi:10.1016/j.molstruc.2020.128199.