Влияние композиций амилолитических ферментов на процесс низкотемпературной биоконверсии нативного крахмала


https://doi.org/10.20914/2310-1202-2016-4-238-244

Полный текст:


Аннотация

Целью данной работы было исследование действия глюкоамилазы в процессе биоконверсии нативного крахмала в композиции с амилолитическими ферментами, оказывающими положительное влияние при биоконверсии предварительно клейстеризованного крахмала. Установлено, что при использовании в качестве катализатора процесса композиции глюкоамилазы с термостабильной бактериальной α-амилазой, в отличие от клейстеризованного крахмала, не наблюдается положительного эффекта. Выявлено позитивное влияние на процесс композиции глюкоамилазы (Asp. niger) с пуллуланазой (Bac. licheniformis) при дозировке последней 0,4–0,5 ед. ASPU/г СВ крахмала. В ходе исследований установлено, что оптимальная величина рН реакционной среды для композиции ферментов так же, как и для глюкоамилазы при действии на нативный крахмал, находится в пределах 3,0–3,5, в отличие от 4,0–4,5 для клейстеризованного крахмала.

Результаты исследований показали, что снижение оптимума рН для действия глюкоамилазы в процессе биоконверсии нативного крахмала до 3,3–3,5 может быть обусловлено синергетическим действием НCl и глюкоамилазы. Пуллуланаза (Bac. licheniformis) при самостоятельном действии на нативный крахмал сохраняет оптимум рН (4,2) для клейстеризованного крахмала, при снижении рН частично инактивируется. При дозировке 10 ед. ASPU/г СВ крахмала в заданных условиях пуллуланаза расщепляет не более 1% СВ крахмала с образованием глюкозы (~ 45%), мальтозы (~ 13%), мальтотриозы (~ 12%) и ВМС (~ 30%), что свидетельствует о способности испытуемой пуллуланазы, помимо α-1,6-гликозидных связей, расщеплять в крахмале и α-1,4 связи. На основании полученных данных установлено, что использование композиции глюкоамилазы с α-амилазой и/или пуллуланазой для низкотемпературной биоконверсии нативного крахмала неэффективно, в отличие от клейстеризованного крахмала.


Об авторах

Н. Д. Лукин
ВНИИ крахмалопродуктов
Россия

д.т.н., зам. директора по научной работе,

ул. Некрасова, 11, п. Красково, Московская обл. 140051



А. А. Папахин
ВНИИ крахмалопродуктов
Россия

к.т.н., заведующий лабораторией,

ул. Некрасова, 11, п. Красково, Московская обл. 140051



З. М. Бородина
ВНИИ крахмалопродуктов
Россия

к.т.н., вед. науч. сотр.,

ул. Некрасова, 11, п. Красково, Московская обл. 140051



В. А. Гулакова
ВНИИ крахмалопродуктов
Россия

ст. науч. сотр.,

ул. Некрасова, 11, п. Красково, Московская обл. 140051



Список литературы

1. Лукин Н.Д., Бородина З.М., Лапидус Т.В., Маннова И.Г. и др. Исследование процесса биоконверсии нативного кукурузного крахмала с применением амилолитических ферментов // Достижения науки и техники АПК. 2011. №12. С. 74–76.

2. Лукин Н.Д., Бородина З.М., Папахин А.А., Шаталова О.В Исследование действия амилолитических ферментов на нативный крахмал различных видов в гетерогенной среде // Достижения науки и техники АПК. 2013. №10. С. 62–64.

3. Tamaki S., Hisamatsu M., Teranishi K., Adachi T. et al. Structural change of maize starch granules by ball-mill treatment // Starch/Starke. 1998. V. 50. № 8. Р. 342–348.

4. Шульман М.С. Механическая клейстеризация крахмала. М.: Пищепромиздат, 1961. 149 с.

5. Uthumporn U., Zaidul I.S.M., Karim A.A. Hydrolysis of granular starch at subgelatinization temperature using a mixture of amylolytic enzymes // Food and Bioproducts Processing. 2010. V. 88. P. 47–54.

6. Arasaratnam V., Balasubramaniam K. Synergistic action of α-amylase and glucoamylase on raw corn // Starch/Starke. 1993. V. 45. № 6. P. 231–233.

7. Fujii M., Homma T., Taniguchi M. Synergism α-amylase and glucoamylase on hydrolysis of native starch granules // Biotechnol. Bioeng. 1988. V. 32. № 7. P. 910–915.

8. Папахин А.А., Бородина З.М., Лукин Н.Д., Гулакова В.А. и др. Методика оценки действия амилолитических ферментов на нативный крахмал // Хранение и переработка сельхозсырья. 2014. № 4. С. 14–17.

9. Hii S.L., Tan J.S., Ling T.C. Ariff A.B. Pullulanase: role in starch hydrolysis and potential industrial application // Enzyme research. 2012. V. 2012. P. 14.

10. Rou A., Messaoud E.B., Bejar S. Isolation and purification of an acidic pullulanase type II from newly isolated Bacillus sp. US149 // Enzyme and microbial technology. 2003. V. 33. № 5. P. 720–724.

11. Ara K., Saeki K., Igarashi K., Takaiwa M. et al. Purification and characterization of an alkaline amylopullulanase with both α-1,4 and α-1,6 hydrolytic activity from alkalophilic Bacillus sp. KSM-1378 // Biochimica et Biophysica Acta. 1995. V. 1243. № 3. Р. 315–324.


Дополнительные файлы

Для цитирования: Лукин Н.Д., Папахин А.А., Бородина З.М., Гулакова В.А. Влияние композиций амилолитических ферментов на процесс низкотемпературной биоконверсии нативного крахмала. Вестник Воронежского государственного университета инженерных технологий. 2016;(4):238-244. https://doi.org/10.20914/2310-1202-2016-4-238-244

For citation: Lukin N.D., Papakhin A.A., Borodina Z.M., Gulakova V.A. Influence of amylolytic enzymes compositions on the process of low temperature bioconversion of native starch. Proceedings of the Voronezh State University of Engineering Technologies. 2016;(4):238-244. (In Russ.) https://doi.org/10.20914/2310-1202-2016-4-238-244

Просмотров: 2447

Обратные ссылки

  • Обратные ссылки не определены.


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2226-910X (Print)
ISSN 2310-1202 (Online)